Se ha dado un paso muy importante en la búsqueda de una cura para la cepa más común de gripe aviar, la pandemia potencial que ha matado a más de 200 personas e infectado a casi 400 en 14 países desde que fue identificada en 2003.

Argonne, junto a científicos de China y Singapur, han cristalizado y caracterizado la estructura de uno de los complejos proteicos más importantes del virus H5N1, la cepa más común de gripe aviar.

Todos los virus, incluyendo el H5N1, tienen sólo un número pequeño de proteínas que controlan su funcionamiento. En el H5N1, quizá la más importante de estas proteínas es la ARN polimerasa, que contiene las instrucciones para que el virus se duplique. El estudio llevado a cabo por el Laboratorio de Argonne se centró sobre la proteína ARN polimerasa del H5N1, que contiene tres subunidades: PA, PB1 y PB2.

Los científicos analizaron a la proteína usando cristalografía de rayos X en las instalaciones del Acelerador de partículas APS (Advanced Photon Source), destinado a producir rayos X para experimentos científicos, y observaron una sorprendente imagen de la estructura proteica.

"La subunidad PA, parecía la cabeza de un dragón", comenta el biofísico Andrzej Joachimiak, del Laboratorio de Argonne.

Durante la replicación del ARN (la fase durante la cual el virus se "reproduce") las tres subunidades de la proteína se autoensamblan en una configuración particular. Los investigadores descubrieron que para que esta agrupación tenga lugar, el final de la subunidad PB1 tiene que insertarse en la parte de la subunidad PA equivalente a la "boca del dragón".

Esta relación inesperada entre las dos subunidades es un punto débil potencialmente aprovechable. Podría ser posible desarrollar terapias o vacunas destinadas específicamente a bloquear la "boca del dragón" con otra molécula que impida el acceso de la subunidad PB1 a ese punto crucial de la PA.